Title: LÄK BasV1 / Översiktligt beskriva struktur och funktion hos biomolekyler och redogöra för grundläggande biokemiska koncept (S3)
Tags: basvetenskap::biokem aminosyror Biokemi biokemi,

Front: Definition av liv
Back: 1. Metabolism
2. Struktur och avgränsning
3. Homeostas
4. Respons till stimuli
5. Fortplantning
6. Tillväxt
7. Ärftlighet
Fusk: 7st

Front: Förbränningsprocess
Back: C_6H_12O_6+6O_2→6CO_2+6H_2O+Energi
Fusk: Kemisk reaktion

Front: Energi för olika näringsämnen
Back: Protein (4 kcal/g)
Kolhydrater (4 kcal/g)
Fett (9 kcal/g)
Fusk: 3st (kcal/g)

Glycin (gly, G)

Alanin(ala,A)

Valin(val,V)

Leucin, Leu,L

Isoleucin, Ile, I

Methionine, Met, M

Prolin, Pro, P

serin, ser, S

Cystein, Cys, C

Asparagin, Asn, N

Glutamine, Gln, Q

Fenylalanin, Phe, F

Tyrosin, Tyr, Y

Tryptofan, Trp, W

Lysin, Lys, K

Arginin, Arg, R

Histidin, His, H

Serin, Ser, S

Treonin, thr, T

asparagin, Asn, N

Glutamin, Gln, Q

Aspartat/ginsyra), Asp, D

Glutamat/-aminsyra(Glu, E)

Q: Ämnesomsättningens konstruktiva processer
A: Anabolism

Q: Ämnesomsättningens nedbrytande processer
A: Katabolism

Q: En glukosmolekyl(6C) bryts ned till till två pyruvatmolekyler (3C). Syftet är att utvinna energi i form av ATP och NADH. Sker i cytosolen i alla våra celler.
A: Glykolys

Q: Återskapningen av glukos (6C) från pyruvat (3C). Sker i cytosolen. Syftet är att lättare kunna transportera energi i form av sockermolekyler.
A: Glukoneogenes

Q: En process där en aminogrupp förflyttas från en aminosyra till en alfa-ketosyra. Då bildas en ny aminosyra och en ny alfa-ketosyra. Processen sker i cytosolen och syftet är att skapa grupper som lättare kan användas vid energiutvinning eller som byggstenar.
A: Transaminering

Q: Borttagning av en aminogrupp(ammoniak) från en aminosyra. Syftet är att kunna göra sig av med ammoniak som är skadligt för kroppen. Sker i levern (?)
A: Deaminering

Q: Nedbrytningen av triglycerider i både vävnader och matspjälkningssystemet. Bindningarna i triglyceriden hydrolyseras och resultatet är en frigjord glycerolmolekyl och tre fettsyror. Syftet är energiutvinning.
A: Lipolys

Q: Vidarespjälkningen av fett till energi. Processen sker i mitokondriens inre. En fettsyra bärs in med hjälp av kolbärarmolekylen CoA. I mitokondrien spjälkas två kol av i varje cykel. Energi utvinns ur de brutna bindningarna i form av NADH och FADH_2.
A: Beta-oxidation

Q: En serie reaktioner inuti mitokondrien där energi utvinns ur tvåkoliga molekyler. Reaktionerna innebär att CO2, FADH_2 och NADH bildas (NAD^+ och FAD^+ finns redan men de tar upp vätejoner). Syftet är att utvinna energi.
A: Citronsyracykel

Q: Vätebärarna FADH_2 och NADH lämnar av sitt väte och elektronerna till proteinkomplex i mitokondiens membran. Vätet transporteras in i det intermembranella utrymmet och bildar där en vätejonsgradient. Elektronerna hoppar runt i fyra olika komplex och landar till slut i en reaktion där vatten bildas. Ett protein använder energin av att vätejonerna läcker tillbaka genom membranet för att syntetisera ATP-molekyler. (OBS svar i bestämd form)
A: Elektrontransportkedjan

Q: Fett bildas av acetyl-CoA molekyler för att användas till lagring. Sker i cytosolen.
A: Fettsyntes

Q: En serie reaktioner som syftar till att göra sig av med en ammoniak-grupp. Sker delvis i mitokondrien men mestadels i cytosolen.
A: Ureacykel

Q: Syntes av grenat socker. Sker i cytosol och syftet är lagring. Det grenade sockret lagras i levern och musklerna.
A: Glykogensyntes

Q: Nedbrytning av grenat socker i levern och muskler. Syftet är att få tillgång till den lagrade energin i glukosen.
A: Glykogenolys

Q: Gemensamt namn för sockerarter, stärkelse och kostfiber. Uppbygda av kolmolekyler i olika strukturer.
A: Kolhydrater

Q: En monosackarid (hexos) med formeln C_6H_12O_6. Finns i D och L form. De i sin tur finns i både och alfa- och betaform.
A: Glukos

Q: En karboxylsyragrupp med en lång kolkedja.
A: Fettsyra

Q: Tre fettsyrasvansar, kopplade till en glycerolmolekyl.
A: Triglycerid

Q: En triglycerid fast en av svansarna är ersatt med en fosfatgrupp, resulterande i poläritet.
A: Fosfolipid

Q: En lipid bestående av fyra sammankopplade kolväteringar, exempelvis kolesterol.
A: Steroid

Q: Basparet i DNA och RNA som förkortas A
A: Adenin

Q: Basparet i DNA och RNA som förkortas C
A: Cytosin

Q: Basparet i DNA och RNA som förkortas G
A: Guanin

Q: Basparet i endast DNA som förkortas T
A: Tymin

Q: Basparet i endast RNA som förkortas U
A: Uracil

Q: Kvävebas med två ringar, A och C
A: Purin

Q: Kvävebas med en ring, C, T och U.
A: Pyrimidin

Q: Kvävebas+Socker (Ribos eller deoxyribos)
A: Nukleosid

Q: Kvävebas+socker (Ribos eller deoxyribos) + Fosfatgrupp
A: Nukleotid

Header: Bra bild, spara

Q: Vad benämns typen av ämnen?
A: Alkoholer (Hydroxylgrupp)

Aldehyd (Aldehydgrupp)

Q: Vad benämns typen av ämnen?
A: Ketoner (Ketongrupp)

Q: Vad benämns typen av ämnen?
A: Fosfater (Fosfatgrupp)

Q: Vad benämns typen av ämnen?
A: Karboxylsyror (Karboxylgrupp)

Q: Vad benämns typen av ämnen?
A: Aminer (Aminogrupp)

Q: Vad benämns typen av ämnen?
A: Estrar (Esterbindning)

Q: En typ av bindning som bildas mellan två molekyler då en karboxylgrupp reagerar med en aminogrupp så att en syre frigörs.
A: Peptidbindning. Halvstabil och kan brytas genom hydrolys (långsamt). Enzym kan användas för att påskynda processen.

Q: Strukturnivå i ett protein. Ordningen på aminosyrorna i ett protein. (peptidbindningar)
A: Primärstruktur

Q: Proteinstrukturnivå som visar hur olika delar av kedjan, en bit ifrån varandra, sitter ihop. (vätebindningar)
A: Sekundärstruktur

Q: Proteinstrukturnivå som visar den fullständiga tredimensionella strukturen av ett protein (EN polypeptidkedja). (Vätebindning, jonbindning, hydrofob effekt, Van der Waals, Disulfid-bryggor)
A: Tertiärstruktur

Q: Strukturnivå i ett protein som visar hur FLERA olika polypeptidkedjor (subenheter) sitter ihop tredimensionellt. (Vätebindning, jonbindning, hydrofob effekt, Van der Waals, Disulfid-bryggor)
A: Kvartärstruktur

Q: En proteinstruktur som snurrar moturs runt sin egen axel. 3,6 aminosyror per varv. Vätebindningar.
A: Alfa-helix

Q: En sväng i en sekundärstruktur (Längre sekvens aminosyror som löper fritt)
A: Loop

Q: Enkla kombinationer av sekundärstrukturer. Exempelvis en alfa-helix och ett beta-flak sammankopplade.
A: Supersekundärstruktur

Q: En del av ett protein som utgör en självständig funktionell enhet.
A: Domän

Q: En del i en kvartärstruktur. En av aminosyrasekvenserna.
A: Subenhet

Q: Detta protein består av en medurs trippelhelix (3 aminosyror per varv) och bygger upp vår stödjevävnad.
A: Kollagen

Q: Posttranslatorisk Protein/Peptidmodifikation. En del av ett protein "klyvs av". Detta sker i kollagen genom proteolys.
A: Klyvning

Q: Posttranslatorisk Protein/Peptidmodifikation. En väteatom i ett kolväte ersätts av en OH-grupp (hydroxyl). Viktig i många biokemiska processer, exempelvis avgiftning av kroppsfrämmande organiska molekyler med enzymet cytokrom p-450.
A: Hydroxylering

Q: Posttranslatorisk Protein/Peptidmodifikation som sker exempelvis i koagulationsprocessen. CO_2 och O_2 blir till en karboxylgrupp på gamma-kolet.
A: Gamma-karboxylering

Q: Posttranslatorisk Protein/Peptidmodifikation. När kolhydrater, exempelvis socker, tillfogas ett protein. Förbättrar stabiliteten och reglerar funktioner. Den ena formen refererar till en process där bindningarna består av kväve, den andra där det består av syre.
A: N- och O-Glykosylering (N-kväve och O-Syre)

Q: Posttranslatorisk Protein/Peptidmodifikation. En kovalent bindning mellan sulfidgrupper. (Mellan cysteiner —> cystin)
A: Disulfidbryggor

Q: Posttranslatorisk Protein/Peptidmodifikation. Fetter fästs vid protein vilket gör att proteinet kan agera i opolär miljö, exempelvis i ett membran.
A: Fett-modifiering

Q: Proteiner som har en långsmal, utsträckt tertiärstruktur. Inte vattenlösliga.
A: Fibrösa proteiner

Q: Proteiner som har en sfärliknande tertiär-/kvärtärstruktur. Dessa är mer eller mindre vattenlösliga
A: Globulära proteiner

Q: Proteiner som binder väsentliga beståndsdelar mer eller mindre löst till sig. Exempel är lipoproteiner, glykoproteiner och metalloproteiner. Hemoglobin är ett sådant. Hemgruppen(aminosyrakedja utan Järn, Fe) i hemoglobin kallas för apoprotein.
A: Konjugerade proteiner

Q: Proteiner bundna med kolhydrater (glukos)
A: Glykoproteiner

Q: Ett protein med en irreversibelt bunden kolhydrat(glukos). Kan medföra förlust av funktion för proteinet/enzymet.
A: Glykerade proteiner

Q: Vilka posttranslatoriska modifikationer genomgår kollagen?(svår fråga)
A: Hydroxilering av aminosyrorna prolin och lysin till hydroxyprolin och hydroxilysin. Hydroxiprolin och hydroxilysin hjälper med bindningar inom sekundärstrukturen (helixen). Själva hydroxileringen kräver vitamin C som cofaktor, och när man får skörbjugg är det avsaknaden av lysin och prolin som gör att trippelhelixen är lösare. Kollagen blir även märkt i golgiapparaten (glykosylering) och genomgår klyvning. Då bildas starka ändar i tropokollagenet.

Q: Globulärt protein innehållande fyra subenheter med vars en järnmolekyl i.
A: Hemoglobin

Q: Globulärt protein som bestående av en enda aminosyrakedja. Innehåller en hemgrupp som kan binda en syremolekyl.
A: Myoglobin

Q: Det som gör att syre binder starkare och starkare till hemoglobinmolekylen.
A: Alloster reglering. Ett allostert säte är en aktiv yta där en molekyl kan binda. Allostera faktorer är därför sådant som påverkar det allostera sätet, exempelvis O_2-koncentration, CO_2-koncentration, H^+-koncentration, och temperatur.