Title: BV2 / BV2 - 2 / Modul 4 / Proteiner och enzymer

Q: Hur stor del av energiintaget står protein för?
A: 10-20%

Q: Hur mycket protein beräknas personer konsumera per dag?
A: Normal - 1,1g protein/kg kroppsvikt (15%)
Äldre - 1,2g protein/kg kroppsvikt (18%)
Konditionsidrottare - 1,2-1,6g protein/kg kroppsvikt
Styrkeidrottare - 1,6-1,7g protein/kg kroppsvikt

Q: Vad definierar en kosts proteinkvalitet?
A: Dess innehåll av essentiella aminosyror
- Den aminosyra osm finns i minst mängd i förhållande till dagsbehovet benämns första begränsande aminosyra

Q: Vilken är den första begränsande aminosyran?
A: Den aminosyra osm finns i minst mängd i förhållande till dagsbehovet benämns första begränsande aminosyra

Q: Vad ger proteinpoäng?
A: Innehåll och biotillgänglighet av första begränsande aminosyra i förhållande till dagsbehov ger proteinpoäng - 1 för fullvärdigt

Q: Vad är den essentiella aminosyran vi saknar?
A: Den essentiella aminosyra vi saknar är den svaga länken, om vi inte har den kan vi inte bygga andra proteiner - förhindrar syntes av proteiner vilka inkluderar andra aminosyror

Q: Vad är fullvärdigt protein?
A: Alla
essentiella aminosyror finns i den proportion vi behöver - då kallas ett
protein fullvärdigt

Q: Vad är vete lågt i?
A: Lysin

Q: Vad är vegetabilisak protein i stor utsträckning?
A: I stor utsträckning är vegetabiliska proteiner inte fullvärdiga

Q: Har vi problem med fullvärdigt protein i Sverige?
A: Inga stora problem med detta i Sverige, förekommer i områden där man har svårt att förse sig med mat (blir problem med att man bara får i sig vegetabiliskt protein)

Q: Vad är 2 exempel på animaliska protein som inte är fullvärdiga och vilka aminosyror saknar de?
A: - Kollagen (0, saknar tryptofan)
- Blodprotein (låg isoleucin)

Q: Vad är exemepl på icke-fullvärdiga vegetabiliska protein och vilka aminosyror är de låga i?
A: - Vete (0,42 lysin)
- Ris (0,44, lysin, treonin)
- Majs (0,52, lysin)
- Soja (0,91, metionin, cystein)

Q: Vad är tertiärstruktur?
A: Repeterande återkommande veckningsmönster

Q: Vad är kvartenärstruktur?
A: Tertiär strukturer läggs sedan samman för att blida

Q: Från vilken ände växen proteinet?
A: N-terminalen är en fri proteinände, den växer från N-terminalen och den delen kommer vecka sig först

Q: Vilken del av proteinet kommer veckas först?
A: N-terminalen

Q: Utifrån vad veckas proteinet?
A: Utifrån vilken struktur som är gynnsammast - när kedjan växer forsätter veckning att ske - det finns en ordningsföljd i veckningen

Q: Vad är betydelsefullt för hur veckningen går?
A: Ordningen på veckningen, miljön och andra molekyler i närheten är betydelsefull för hur detta går

Q: Vad sker när N-terminalen i inte kan veckas först?
A: Ibland kan inte N-terminalen veckas innan proteinet är klart
- Cellen fixar detta med chaperoner som hjälper till att vecka

Q: Hur hjärlper chaperonen till att vecka?
A: Chaperoner kan styra veckningen - Den proteinveckning som vore den mest gynnsamma positionen, det vore kanske ganska lång väg dit eftersom veckningen börjar i en viss ände
- Det kan hjälpas genom att chaperonen binder upp N-terminalen så att C-terminalen kan veckas först

Q: Vad är funktionen hos chaperoner?
A: De binder upp N-terminalen så att C-terminalen kan veckas först   - En funktion för rätt vecknings-ordning av ett protein

Q: Vad är ko-translationell veckning?
A: När ett proteinveckas medan det fortfarande translateras

Q: Vad kan sägas om chaperoner?
A: - De kan vara heat shock proteiner (HSP)
- Det finns flertalet klasser
- Flera proteiner i samverkan
- Många är ATP drivna

Q: Vad drivs chaperoner av?
A: Många är ATP-drivna

Q: Vad är heat shock proteins?
A: De kan fungera som chaperoner och är en familj av proteiner som produceras av cellen i respons till exponering under stressfulla förhållanden - först beskrivna i repsons till värmeshock

Q: Vad kan fel veckning leda till?
A: Sjukdom

Q: Vad strävar proteiner efter med deras veckning?
A: Strävar efter bästa gynnsamma struktur - lågenergitillstånd

Q: Vad är problemet med veckning till lågenergitillstånd?
A: Problemet är att det finns flera olika sådana
- Om veckningen börjar i en ände får vi något som är stabilt men ej funktionellt
- Proteiner kan då hoppa mellan olika lägen/veckningar och hittar tillslut det lägsta energitillståndet

Q: Vad kan ske om veckningen hamnar i fel struktur?
A: Proteiner kan t.ex. bli till amyloida fibriler då

Q: Vad har många av de sjukdomar som är svåra att handskas med fel i?
A: Många av de sjukdomar som är svårast att handskas med har fel i veckningarna/ihoprullningarna - är en central del av sjukdomsbilden

Q: Vad orsakas vanligen felveckningen av?
A: Mutationer:
- Punktmutationer
- Glutaminexpansion

Q: Vad är 2 generella sjukdomsmekanismer hos sjukdomar orsakade av felveckade proteiner?
A: - Toxicitet
- Loss-of-function (ex. cystisk fibros)

Q: Vad är några ex. på sjukdomar orsakade av felveckade proteiner?
A: - Alzheimers sjukdom
- Parkinsons sjukdom
- Huntingtons sjukdom
- Amyotrofisk lateral skleros
- Demens med Lewykroppar
- Frontallobssjukdomar
- Multipel systematrofi
- Prionsjukdomar

Q: Vad bottnar Azheimers i?
A: Alzheimers bottnar i felveckade proteiner
- Skapar ett aggregat som klubbar protein i kroppen och leder till minskad/skadad vävnad i hjärnan och nedsatt funktion

Q: Vad används proteiner till?
A: Struktur - kollagen (fibröst)
Transport/lagring - hemoglobin (globulärt)
Katalys - hexokinas
Reglering - G-proteinkopplad receptor (GPCR)
Immunförsvar - antikropp (IgG)
Rörelse - Myosin och aktin

Q: Vad är molekylvikten hos IgG?
A: 100 000g/mol - antikroppar är väldigt stora strukturer

Q: Vad består antikroppar av?
A: De har en icke-variabel stam
- De har också en tung kedja och en lätt kedja
- Antigen binding site mognar och hittar rätt antigen

Q: Vilka är immunförsvarets proteiner?
A: - Antikroppar, ex. IgG - specifika
- Antimikrobiella peptider, ex. defensiner - katjoniska, lytiska

Q: Vad har defensider mycket av?
A: +laddningar - de sätter sig på bakteriella membran och skapar porer och får dem att lysera

Q: Var i cellen kan enzymer finnas?
A: - Kärna
- Cytosol
- Mitokondrie
- Lysosom

Q: Var kan enzymer finnas extracellulärt?
A: - Enzym i blodbanan
- I lumen - matspjälkning

Q: Hur kan man enkelt beskriva funktionen hos ett enzym?
A: Enzymer förskjuter inte en jämvikt, vägen mellan substrat och produkt underlättas endast och vice versa

Q: Vad gör enzymer?
A: Påskyndas hastigheten hos en reaktion genom att sänka aktiveringsenergin för reaktionen

Q: Var verkar de flesta enzymer?
A: De flesta verkar intracellulärt

Q: I vilka reaktioner i cytosolen förekommer enzymer?
A: - Glykolys
- Fettsyracykeln

Q: I vilka reaktioner i cellkärnan förekommer enzymer?
A: - DNA- och RNA-syntes

Q: I vilka reaktioner i mitokondrien förekommer enzymer?
A: - Krebs
- Fettsyracykeln
- Oxidation av pyruvat

Q: I vilka reaktioner i lysosomen förekommer enzymer?
A: Degradering av proteiner

Q: Hur kan ett enzyms verkningscykel beskrivas stegvis med nyckelord?
A: 1. Enzym med aktiv yta och fritt substrat
2. Enzym-substratkomplex
- Katalys
3. Enzym-produktkomplex
4. Fritt enzym och fri produkt

Q: Vad menas med induced fit?
A: Att enzymet anpassar sin form lite efter substratet när det bundit

Q: Vad kan sägas om substratet och enzymets aktiva yta?
A: Varje substrat har en viss passform och enzym kan se till så den passar perfect genom induced fit

Q: Vad kännetecknas enzymer av att vara?
A: - Katalytiskt aktiva
- Specifika
- Ha reglerad aktivitet

Q: Vad påverkas enzymreaktioner av?
A: - Enzymkoncentrationen
- Substratkoncentrationen
- Produktkoncentrationen
- Temperatur
- pH
- Inhibitorer
- Aktivatorer

Q: Vad skiljer enzymer från industrella katalysatorer?
A: - De är väldigt specifika - kan skilja mellan olika molekyler - därför sker vissa snabbare
- Deras aktivitet kan regleras beroende på vad kroppen behöver just nu
- Aktiveringsenergin som behövs för att genomföra en reaktion påverkas, behöver inte lika mycket för att få igång reaktionen
- Substrat och produkt innehåller lika mycket energi
- Ingen ökad energikostnad - det är bara lättare att få igång det

Q: Vad kan sägas om energikostnaden vid en enzymkatalyserad reaktion?
A: Substrat och produkt innehåller lika mycket energi
- Ingen ökad energikostnad - det är bara lättare att få igång det

Q: Vilka variabler är biologiska katalysatorer känsliga för?
A: - Enzymreaktionerna är beroende av många olika variabler
- Exoterm eller endoterm reaktion
- Proteinstrukturen
- Vissa metalljoner kan slå ut enzymfunktioner

Q: I vilka 2 kategorier kan rekationer delas upp i?
A: - Exoderm
- Endoderm

Q: Vad kan slå ut enzymfunktioner?
A: Vissa metalljoner

Q: Vad stabiliserar enzymer?
A: De stabiliserar övergångstillståndet (transition state, TS) mellan substrat och produkt

Q: Vad kan sägas om övergångstillståndet?
A: TS är en mycket labil struktur som inte kan isoleras
- TS är inte alltid kända

Q: Vad är hypotesen för enzymfunktion?
A: Enzymet binder bäst övergångstillståndet från substrat till produkt - Binder inte produkten bra
Genom att energin (?) förskjuts gör man enzymet mer benäget att reagera
Går via 2 tillstånd - ett intermediattillstånd
- Det ligger i sakers struktur att de inte kan omvandlas utan övergångstillstånd
- Många gånger vet man inte exakt reaktionsvägen

Q: Vad ligger i sakers natur?
A: Det ligger i sakers struktur att de inte kan omvandlas utan övergångstillstånd

Q: Vad är enzymer bl.a. anpassade efter?
A: De är anpassade efter olika miljöer

Q: Vad är typiskt temperaturmässigt för våra biologiska enzymer?
A: Typiskt för våra biologiska enzymer är att de är stabila upp till 40-50 grader - de flesta av våra enzymer tål högre temperaturer

Q: Vad är några exempel på enzym med pH opimum?
A: Alla enzym har ett pH optimun, ex:
- Pepsin - magsäck 1-3
- Trypsin - duodenum 5-6
- Fosfatas finns i olika vävnader 8-9

Q: Vad kan man säga om Km?
A: Det är ett inverterat mått - ett lågt värde indikerar hög affinitet

Q: Vad indikerar högt Km?
A: Låg affinitet

Q: Vad indikerar lågt Km?
A: Hög affinitet

Q: Hur ser utsöndringen av glukokinas ut?
A: Glukokinas utsöndras i stora mängder vid glukosförtäring

Q: Hur ser den klassiska indelningen ut för kofaktorer för enzym?
A: - Metalljoner, t.ex. Fe2+, Cu2+, Zn2+, Mn2+, Mg2+
- Koenzymer - vitaminderivat ex. NAD+, FAD

Q: Vad är en löst bundet kofaktor?
A: Kosubstrat

Q: Vad är en hårt bundet kofaktor?
A: Prostetisk grupp

Q: Vad kan man säga om apoprotein och kofaktorer?
A: Saknar kofaktor

Q: Vad kan man säga om holoprotein och kofaktorer?
A: Har kofaktor

Q: Vad är exempel på metalljoner som kofaktorer?
A: Fe2+, Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+

Q: Vilket koenzym bildar tiamin?
A: Tiamin-pyrofosfat (TPP)

Q: Vilket koenzym bildar Riboflavin?
A: FADH

Q: Vilket koenzym bildar Niacin?
A: NADH, NADPH

Q: Vilket koenzym bildar Pantotensyra?
A: Coenzym-A

Q: Vilket koenzym bildar Pyridoxin?
A: Pyridoxalfosfat

Q: Vilket koenzym bildar Biotin?
A: Biotin

Q: Vilket koenzym bildar Liponsyra?
A: Lipoamid

Q: Vilket koenzym bildar Folsyra?
A: Tetrahydrofolat

Q: Vilket koenzym bildar vitamin B12?
A: Kobalamin-koenzymer

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym Tiamin-pryofosfat (TPP)?
A: Aktivering och överföring av aldehyder

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym FADH?
A: redox

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym NADH/NADPH?
A: redox

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym A?
A: Acylgruppsaktivering och -överföring

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym pyridoxalfosfat?
A: Reaktioner involverade aminosyra-aktivering

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym biotin?
A: CO2-aktivering och -överföring

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym lipoamid?
A: Acylgruppsaktivering; oxidation-reduktion

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver koenzym tetrahydrofolat?
A: Aktivering och överföring av enkolgrupper

Q: Vilka enzymkatalyserade reaktioner behöver kobalamin-koenzymer?
A: Isomerisering och metylgruppsöverföring

Q: Vilken typ av koenzym är NAD+?
A: Det är en organisk molekyl från vitaminer som är dissocierbar och därför ett kosubstrat

Q: Vad måste niacin bildas till innan det kan bli NAD+?
A: Nikotinamid

Q: Vad står NAD+ för?
A: Nikotinamid-adenin-dinukleotid

Q: På vilka 2 sätt kan metalljoner verka som kofaktorer?
A: Antingen som aktiv redoxkomponent
- T.ex. Fe2+ i prolylhydroxylas
Eller som koordinatjon i det aktiva sätet

Q: Vad är en translokas?
A: Ett protein som underlättar transport av en annan molekyl över ett membran

Q: Vad gör oxidoreduktaser?
A: Katalyserar redox-reaktioner, t.ex. laktat till pyruvat

Q: Vad gör transferaser?
A: Katalyserar överföring av C-, N- eller P-innehållande grupper
- Flyttar funktionella grupper, som aminer, fosfater (kinaser)
- T.ex. Serin till glycin

Q: Vad gör hydrolaser?
A: Katalyserar klyvning av bindningar genom addition av vatten
- Inkluderar fosfataser, esteraser, proteaser
- T.ex. Urea till Co2 och 2 NH3

Q: Vad gör lyaser?
A: Katalyserar klyvning ac C-C, C-S och vissa C-N bidningar gneom eliminering

Q: Vad är ex. på transferasenzymer?
A: Kinaser

Q: Vad är ex. på hydrolasenzymer?
A: Fosfataser, esteraser och proteaser

Q: Vad gör Isomeraser?
A: Rearrangerar atomer inom molekylen

Q: Vad gör ligaser?
A: Sammanfogas 2 molekyler genom att katalysera formationen av bindningar mellan kol och O, S och Nm kopplat till hydrolas av hög-energi fosfater
- T.ex. Pyruvat till oxaloacetat

Q: Vad är ex. på ligasenzymer?
A: Karboxylaser

Q: Vad gör protein-tyrosinkinaser?
A: Kontrollerar cellulära processer

Q: Vilka cellulära processer kontrollerar protein-tyrosinkinaser?
A: - Fosforylering
- Metabolism
- Celldelning
- Differentiering
- Cellrörelse
- Membrantransport
- Muskelkontraktion

Q: Vilka aminoryror fosforyleras med hjälp av protein-tyrosinkinas?
A: Serin (Ser), Treonin (Thr), tyrosin (Tyr)

Q: Var har tyrosinkinaser viktiga roller?
A: Tyrosinkinaser har viktiga roller i att kontrollera cellulära processer

Q: Vad är ett sätt att kontrollera ämnesomsättningen?
A: Fosforylering

Q: Vad gör protein-tyrosin-fosfataser?
A: Har roller likt protein-tyrosinkinaser, men vanligen de omvända

Q: Vilka 4 familjer av proteaser finns det?
A: - Serinproteaser
- Cysteinproteaser
- Aspartatproteaser
- Metalloproteaser

Q: Vad är proteaser en undergrupp till?
A: Till hydrolaser - klyver peptidbindningar

Q: Vad är ex. på proteaser som klyver peptidbindningar?
A: - Kymotrypsin
- Trypsin
- Elastas

Q: Vad är proteaser uppbyggda av?
A: Av 2 domäner av beta-strängar som bildar beta-tunnor

Q: Hur kan proteaser jämföras med varandra?
A: De använder samma mekanism, men klyver vid olika ställen

Q: Vad synteseras proteaser som?
A: Inaktiva enzymer, så kallade zymogener

Q: Vad är zymogener?
A: Inaktiva enzymer

Q: Vilken enzymgrupp är exempel på enzym som finns i magtarmkanalen?
A: Proteaser

Q: Vad aktiveras många enzym av?
A: Många aktiveras genom proteolytisk klyvning av proenzymer

Q: Vad är exempel på när proteolytisk klyvning av proenzymer sker?
A: - Proteinhormoner som insulin
- Kollagen
- Blodkoagulationskaskaden
- Matspjälkningsenzymer

Q: Vilka enzym från pankreas måste klyvas innan aktivering?
A: Kymotrypsinogen -> Kymotrypsin
Trypsinogen -> Trypsin
Prokarboxypeptidas -> Karboxypeptidas
Proelastas -> Elastas

Q: Vilket enzym i magsäcken måste klyvas innan aktivering?
A: Pepsinogen -> Pepsin

Q: Vad är serinproteaser uppbyggda av?
A: Av 2 domäner av beta-strängar som bildar beta-tunnor

Q: Hur kan serinproteaser jämföras med varandra?
A: De använder samma mekanism, men klyver vid olika ställen

Q: Vad är exempel på serinproteaser?
A: - Trypsin
- Kymotrypsin
- Elastas

Q: Efter vad klyver trypsin?
A: Efter positivt laddad aminosyra (ex. lysin)

Q: Efter vad klyver kymotrypsin?
A: Efter aromatiska aminosyror (ex. Trp - tryptofan)

Q: Efter vad klyver elastas?
A: Efter små oladdade aminosyror (ex. Alanin)

Q: Vad har serinproteaser?
A: En specifitetsficka

Q: Hur stabiliserar serinproteaser övergångstillståndet?
A: Stabilisering av övergångstillståndet med hjälp av anjon-ficka

Q: Vad är en anion?
A: Negativt laddade joner - har mer elektroner än protoner

Q: Vad är cationer?
A: Positivt-laddade joner - har mer protoner än elektroner, genom förlust av elektorner

Q: Genom vilken struktur fungerar serinproteaser?
A: Genom en katalytisk triad

Q: Hur regleras proteinnivåerna i cellen?
A: Proteinsyntes och degradering reglerar proteinnivåerna i cellen

Q: Vad är ubikvitinering?
A: En posttranslationell modifiering i form av en peptidbindning mellan lysin och karboxylgruppen hos ubikvitin

Q: Hur sker proteinreglering med proteasomal degradering stegvis?
A: Genom Ubikvitinering, vilken är en ATP-beroende reaktion:
- E1: Ub konjugeras till E1
- E2: Ub transfereras till E2
- E3: Proteinligas - Ub förs över från E2 till proteinet (substrat-igenkänning)
- E4: elongerar Ub-kedjan
- Degradering (26S proteasom)