Title: BV2 / BV2 - 2 / Modul 6 / Modul 6b / Aminosyrametabolism - introduktion

Q: I vilka 2 former kan aminosyror användas?
A: En del av aminosyrorna kan användas som ketogena eller glukogena aminosyror

Q: Hur stor andel av det dagliga energiiintaget står proteiner för?
A: Intaget för proteiner är ca 20% av energiintaget/dag

Q: Hur många gram protein äter man ca per dag?
A: Mellan 100 - 150g protein

Q: Kommer alla aminosyror i oss från dietärt intag?
A: Nej, Vi
har även egen syntes av aminosyror

Q: Hur mycket kroppsprotein bryts ner per dag?
A: Vi har nedbrytning av kroppsprotein, ca 400g per dag

Q: Vad handlar nedbrytning av kroppsprotein om?
A: Handlar mycket om remodellering så vi bygger upp proteinet igen

Q: Vad är porfyriner?
A: Byggstenar till Heme

Q: Vad används resterande aminosyror som blir över till?
A: Resterna används till produktion av glukos eller glukogen

Q: Vad landar alla aminosyror i?
A: Alla aminosyror landar i en del av glutamat

Q: Vad (aminosyror) bildas av glutamat?
A: - Av det bildas aspartat (i lever)
- I muskler bildas alanin

Q: Varför kan vi inte ha ammoniak fritt i kroppen?
A: Ammoniak är en bas och toxisk förening så den kan vi inte ha fri, därför byggs den in i ureacykeln

Q: Vilka är de aromatiska aminosyrorna?
A: Aromatiska aminosyror
- Fenylalanin
- Tyrosin
- Tryptofan

Q: Hur blir aminosyror till energi?
A: Aminosyror blir till ketosyror -> metabolismen

Q: Hur flyttas aminen i aminosyror undan?
A: Aminen flyttas undan via aminotransferaser

Q: Vad sker med glutamat?
A: Glutamat -> ammoniak -> ureacykel + utsöndring

Q: Vad sker med aspartat?
A: Aspartat -> ureacykel

Q: Vad sker med alanin?
A: Alanin -> Glukos (glukos-alanincykel)

Q: Vad sker med NH3 i ureacykeln?
A: I ureacykeln tas NH3 omhand

Q: Vad är exempel på substanser som aminosyror är byggstenar till?
A: - Katekolaminsyntes (BH4)
- 5-HT-syntes (BH4)
- Kreatin
- (Heme)

Q: Hur får vi alfa-ketosyror?
A: Genom deaminering -> alfa-ketosyror

Q: Vad är det vanligaste sättet en ketosyra bildas på?
A: Vanligaste är alfa-ketoglutarat som tar emot aminen och blir till glutaminsyra (glutamat)

Q: Hur får vi fri ammoniak?
A: Glutaminsyrans (glutamatets) kväve själkas av och vi får fri ammoniak

Q: Hur många kväve bär glutamin?
A: Glutamin bär 2 kväven

Q: Kort, vad sker med den fria ammoniaken?
A: All ammoniak kopplas samman med CO2, bildar urea i levern och kissas ut med urinen

Q: Hur många gram urea kissar vi ut varje dag?
A: Vi kissar ut 20-25g urea/dag

Q: Vad har de opolära aminosyrorna?
A: Alefatiska grupper

Q: Vad kan sägas om metylgruppen på metionin?
A: Metylgruppen har en viktig funktion

Q: Vilka är de opolära aminosyrorna?
A: - Glycin
- Alanin
- Prolin
- Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Metionin

Q: Vilka är de polära oladdade aminosyrorna?
A: - Serin
- Treonin
- Cystein
- Asparagin
- Glutamin

Q: Vilka är de polära positivt laddade (basiska) aminosyrorna?
A: - Lysin
- Arginin
- Histidin

Q: Vilka är de polära negativt laddade (sura) aminosyrorna?
A: - Aspartat (Asparaginsyra)
- Glutamat (Glutaminsyra)

Q: Vilka är de essentiella aminosyrorna?
A: - Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Metionin
- Fenylalanin
- Tryptofan
- Lysin
- Histidin
- Treonin

Q: Vilken aminosyra är släkt med metionin
A: Cystein - släkt med metionin eftersom den har en svavel

Q: Vad är pKa hos histidin?
A: Histidin - pKa värde nära pH 7

Q: Vilka är de glukogena aminosyrorna?
A: - Alanin
- Arginin
- Asparagin
- Aspartat
- Cystein
- Glutamat
- Glutamin
- Glycin
- Prolin
- Serin
- Histidin
- Metionin
- Treonin
- Valin

Q: Vilka är de glukogena och ketogena aminosyrorna?
A: - Tyrosin
- Isoleucin
- Fenylalanin
- Tryptofan

Q: Vilka är de ketogena aminosyrorna?
A: - Leucin
- Lysin

Q: Vad är de aminosyror som är ketogena?
A: De 2 ketogena aminosyrorna är essentiella
- Lysin och Leucin

Q: Vad menas med att lysin och leucin är helt ketogena?
A: Leucin Lysin är helt ketogena och vi kan ej göra socker av dem

Q: Vad är en glukogen aminosyra?
A: En aminosyra som kan bli konverterad till glukos via glukoneogenes

Q: Vad är en ketogen aminosyra?
A: En aminosyra so direkt kan brytas ner till acetyl-CoA och kan bilda ketonkroppar

Q: Vad gör aminotransferaser?
A: De flyttar en aminogrupp från en aminosyra till en alfa-ketosyra

Q: Vilken är den vanligaste slutprodukten av transaminering via aminotransferaser?
A: Glutamat är den vanligaste slutprodukten + alfa-ketosyror

Q: Vad kan sägas om jämviktskonstanten för aminotransferaser?
A: Jämviktskonstanten är nära 1 - equilibrium
- Reaktionerna är reversibla

Q: Vad heter aminotransferaset som gör alanin till pyruvat?
A: Alanin aminotransferas (ALAT)

Q: Vad heter aminotransferaset som gör aspartat till oxaloacetat?
A: Aspartat aminotransferas (ASAT)

Q: Vad blir alanin till vid transaminering?
A: Pyruvat

Q: Vad blir aspartat till vid transaminering?
A: Oxaloacetat

Q: Vad blir glutamat till vid transaminering?
A: alfa-ketoglutarat

Q: Vilket co-enzym är aminotransferaser beroende av?
A: Pyridoxalfosfat

Q: Vad är pyridoxalfosfat ett derivat av?
A: Vitamin B6

Q: Vad är ex. på 3 alfa-ketosyror?
A: - Pyruvat
- Oxaloacetat
- Glutamat

Q: Vad är ex. på 3 alfa-aminosyror?
A: - Alanin
- Aspartat
- Glutamat

Q: Vilka derivat av vitamin B6 används av aminotransferaser?
A: Egentligen är det aldehyden och aminen, pyridoxalfosfat och pyridoxamin som används i enzymet

Q: Vad gör aldehyden av vitamin B6 (pyridoxalfosfat)?
A: Aldehyden plockar först upp aminen, när aldehyden har plockat upp aminen lämnar den den till en nya aminosyra

Q: Vad är kofaktorn fäst i på aminotransferaser?
A: Kofaktorn är associerad till kolet på aminotransferaser

Q: Vad står PLP för?
A: Pyridoxalfosfat

Q: Vad sker om vi får höga halter av glutamat?
A: Om vi får höga halter av glutamat kan det omvandlas till alfa-ketoglutarat igen - är ett koncentrationsberoende system

Q: Vad sker med deamineringsreaktionen vid låg energistatus?
A: Har vi låg energistatus kan vi göra om glutamat till alfa-ketoglutarat

Q: Vad sker med deamineringsreaktionen vid hög energistatus?
A: Har vi hög energistatus så inhiberas reaktionen

Q: Vad katalyseras deamineringsreaktionen av?
A: Glutamat dehydrogenas

Q: Vad sker vid oxidativ deaminering?
A: Glutamat blir till alfa-ketoglutarat och släpper ifrån sig ammoniak
- Reaktionen katalyseras av glutamat dehydrogenas och NAD+ används som koenzym och reduceras till NADH

Q: Är den oxidativa deamineringsreaktionen reversibel?
A: JA

Q: Vad ger kvävehantering i muskel främst?
A: Kvävehantering i muskel ger främst alanin och glutamin

Q: I vilken form samlas mycket av kvävet i våra muskler?
A: Vi samlar mycket av kvävet i form av glutamat

Q: Hur får vi mycket glutamat i musklerna?
A: När aminosyror transamineras i muskel får vi glutamat - sedan kan kvävet plockas från glutamat till alanin

Q: Vad kan glutaminsyntetas göra?
A: Glutaminsyntetas kan ta hand om överskott av ammoniak i muskeln vid bildning av glutamin

Q: Vad sker när glutamin går till levern?
A: - I levern klipper enzymet glutaminas av kväven
- Glutamat bildas då, som kan bli till alfa-ketoglutarat
- Detta samspelar med glukos-alanin cykeln

Q: Var mer kan glutaminas reaktionen ske?
A: Glutaminasreaktionen i levern sker även i njuren, men där kan vi inte bilda urea

Q: Vad ger kvävehantering i njuren?
A: Kvävehantering i njuren frigör NH3 och ger upphov till NH4+

Q: Vad kan ammoniak göra?
A: Ammoniak är en svag bas och kan plocka upp en vätejon och blir en del av vår buffert balans

Q: Vad sker med ammoniak som vi bildar i njuren?
A: Mycket av ammoniaken vi bildar i njuren kissar vi ut

Q: Vad kan problem med ureacykeln innebära?
A: Problem med ureacykeln -> problem med pH balansen

Q: Vad är ammoniak toxiskt för?
A: Ammoniak är toxisk för CNS, en NH3 kan slinka igenom enkelt

Q: Vad kan ske med det glutamin som bildas i hjärnan vid höga NH3 nivåer?
A: Fenylacetat kan plocka upp glutaminet och vi får en fenylacylglutamin som vi kan kissa bort
- Ta bort överskott av ammoniak

Q: Vilken typ av deaminering sker i njuren?
A: Icke-oxidativ deaminering

Q: Vilka andra källor finns för att producera ammoniak, annat än aminotransferas?
A: Förutom aminotransferaser finns det ett antal källor för att producera ammoniak
- Glutamatreaktionerna
- Aspartatreaktionerna
- Aminotransferaserna
- Glutamat dehydrogenas

Q: Vad är ytterligare en källa till ammoniak?
A: Det finns ytterligare en källa till ammoniak och det är via födan

Q: Hur kan NH3 produktion ske?
A: Kan ske via asparaginas, glutaminas och oxidativ deaminering

Q: Vad är reaktionen hos glutaminas?
A: Glutamin -> Glutamat + NH3

Q: Vad är reaktionen hos asparaginas?
A: Asparagin -> Aspartat + NH3

Q: Vad är reaktionen hos glutamat aminotransferas?
A: NH3 + alfa-ketoglutarat -> glutamat

Q: Vad är reaktionen hos glutamat dehydrogenas?
A: Glutamat + NAD+ -> alfa-ketoglutarat + NADH + H+ + NH3

Q: Vad mer i kroppen kan producera NH3, som vi ej har kontroll över?
A: Även tarmbakterier bidrar med NH3

Q: Vilka enzym innehåller tarmfloran?
A: Tarmfloran innehåller deaminaser (ureas)

Q: Hur får vi NH3 från tarmfloran?
A: Vi får NH3 från bakterier i tarmen som vi tar upp och kissar ut - går via vena porta och omsätts där till urea som vi kissar ut

Q: Vad sker generellt i ureacykeln?
A: Producerar urea som kan sekreras ut med urinen

Q: Vilket är det huvdreglerade enzymet i urea cykeln?
A: Karbamoylfosfat syntetas 1

Q: Vilken aminosyra kan ornitin liknas vid?
A: Ornitine är som en lysin, men en kol för kort

Q: Vad är det första steget i Urea cykeln?
A: HCO3- + NH4 + 2ATP -> Karbamoylfosfat via enzymet karbamoyl fosfat syntetas-1

Q: Vilket är det hastighetsbestämmande enzymet i ureacykeln?
A: Karbamoylfosfat syntetas-1

Q: Hur transporteras ornitin in till och citrullin ut ur mitokondrien?
A: Via Citrulin-ornitin
skytteln

Q: Vad sker i cytosolen när citrullin transporterats ut ur mitokondrien?
A: Citrulin associeras med aspartat och vi får argininosuccinat via enzymet arginosuccinat syntetas

Q: Vad är det först steget i själva urea cykeln?
A: Ornitin och karbamoylfosfat går ihop och bildar citrullin, vilket katalyseras av enzymet ornitin transkarbamoylas

Q: Varifrån kommer kvävena i ureacykeln?
A: Kvävena kommer från ammoniak och asparginsyra och hamnar i urea

Q: Vad regleras karbamoylfosfat syntetas-1 av?
A: Det är beroende av N-acetyl-glutamat som allosterisk aktivator

Q: Hur bildas N-acetyl-glutamat?
A: Glutamat och acetyl CoA fuseras av ett syntetas, som i sin tur aktiveras av arginin, och CoA avgår

Q: Hur bryts N-acetyl-glutamat till sina komponenter?
A: Ett hydrolas spjälkar N-acetyl-glutamat till dess komponenter glutamat och acetat

Q: Hur mycket urea utsöndras från kroppen vid regelbundet matintag?
A: 20-25g/dygn

Q: Hur mycket kväve utsöndras från kroppen vid regelbundet matintag?
A: 1g NH3/dygn

Q: Vad mer frisätts via urinen, avseende kväveprodukter?
A: - Kreatinin
- Urinsyra

Q: Vad är kompositionen för urinkväveutsöndring?
A: - Urea
- NH3
- Kreatinin
- Urinsyra

Q: Hur mycket urea utsöndras från kroppen vid svält?
A: Väldigt lite urea

Q: Hur mycket NH3 utsöndras från kroppen vid svält?
A: NH3 utsöndring ökar vid låg energi

Q: Varför ökar NH3 utsöndring vid svält?
A: Eftersom glutamatdehydrogenaset i njure ökar då det aktiveras av ADP

Q: Vad händer vid svält?
A: - Blodglukosnivåerna sjunker under de första 3 dagarna, sedan stabiliseras det
  - Insulinnivåerna sjunker
- Nivåerna av fria fettsyror stiger en aning
- Ökning av ketonkroppar

Q: Vad sker avseende ketonkroppar vid svält?
A: - Om detta fortgår ökar bildningen av ketonkroppar succesivt under flera veckor
- Succesivt ökar användningen av fetter som energikälla
- Vi måste skapa ny glukos - proteinnedbrytning

Q: Vad är tyrosin, tryptofan och fenylalanin?
A: Försteg till signalsubstanser

Q: Vad är metionin viktigt för (även glycin, serin, tryptofan och histidin)?
A: Överförare av enkolsfragment

Q: Vad leder arginin + glycin + SAM till?
A: Bildning av kreatin

Q: Vad ger histidin?
A: Histamin

Q: Vad ger arginin?
A: Ger NO - kväveoxid

Q: Vad gör valin, iosleucin och leucin?
A: De har regulatoriska roller - MSUD

Q: Vilken aminosyra kan bildas från fenylalanin?
A: Tyrosin

Q: Vad kan tyrosin användas till?
A: - Vävnadsproteiner
- Melanin
- Katekolaminer
- Fumarat Acetoacetat

Q: Hur skapas tyrosin?
A: Vi kan skapa tyrosin med en hydroxyleringsreaktion från fenylalanin

Q: Hur kan tyrosin användas?
A: Tyrosin är byggstenen på vilkn vi gör thyroidea hormoner, melanin och det kan också användas som ketogen energikälla, vi kan även göra katekolaminer av den

Q: Vad står BH4 för?
A: Tetrahydrobiopterin

Q: Hur kan tyrosin bilda katekolaminer?
A: Tyrosin kan bilda katekolaminer genom hydroxylering
- BH4 blir till BH2

Q: Vad används i reaktionen från fenylalanin till tyrosin?
A: O2 används i reaktionen fenylalanin till tyrosin
- I denna reaktion hydroxyleras BH4 till BH2

Q: Hur kan BH2 gå tilllbaka till BH4?
A: Sedan under åtgång av NADH kan BH2 bli till BH4

Q: Hur bildas glutamin?
A: Glutamat + NH3 med energi från ATP och via enzymet glutamin syntetas

Q: Hur blir glutamin åter till glutamat och vilka andra produkter bildas?
A: Glutaminas katalyserar reaktionen där glutamin blir till glutamat och NH3 via användning av H2O

Q: Vad står BH2 för?
A: Dihydrobiopterin

Q: Hur blir BH2 till BH4?
A: Dihydropteridine reduktas katalyserar reaktionen där BH2 reduceras till BH4 via NADH+H+ -> NAD+

Q: Hur bildas tyrosin?
A: Fenylalanin + O2 + BH4 blir till tyrosin + H2O + BH2 via enzymet fenylalanin hydroxylas

Q: Hur bildas katekolaminer?
A: Tyrosin + O2 + BH4 blir till DOPA + H2O + BH2 via enzymet tyrosin hydroxylas
- DOPA kan sedan bli till olika katekolaminer

Q: Hur bildas serotonin?
A: Tryptofan + O2 + BH4 blir till 5-hydroxytryptofan + H2O och BH2 via enzymet tryptofan hydroxylas
- 5-hydroxytryptofan kan sedan bli till serotonin

Q: Vad händer om vi har brist på dihydropteridine reduktas?
A: En brist på det eller andra enzymer involverade i BH4 syntes leder till hyperfenylalaninemi och minskad syntes av katekolaminer och serotonin

Q: Vilket enzym används när fenylalanin ska hydroxyleras till tyrosin?
A: När fenylalanin ska hydroxyleras till tyrosin används enzymet fenylalanin hydroxylas

Q: Vad sker om det är fel på fenylalanin hydroxylas?
A: Det förekommer att fenylalanin hydroxylas är konverterat, inte fungerar av någon anledning, då kan inte omvandlingen ske och vi får en ansamling av fenylalanin
- Istället, fenylalaninen transamineras till ämnen som är farliga för oss
- Så den som inte har ett fungerande enzym måste undvika fenylalanin

Q: Vad handlar PKU inte alltid om?
A: PKU handlar inte alltid om fenylalanin hydroxylas brist/dysfunktion, istället kan det vara fel på BH4 och då kan man tåla fenylalanin

Q: Katekolaminer fungerar som viktiga neurotransmittorer. Aminosyran tyrosin (Y) kan omvandlas till tre biologiskt aktiva katekolaminer. Vilken är den tredje och sista aktiva katekolaminen i reaktionssekvensen som bildas ur tyrosin? (RAT)
A: Adrenalin

Q: Nyfödda barn i Sverige screenas för 24 ovanliga medfödda sjukdomar. Screeningen av sjukdomarna kallas PKU-test efter den första sjukdomen man började screena för på 1960-talet. Barn med diagnosen PKU (phenylketouria) lider av höga koncentrationer av aminosyran fenylalanin. Men de lider även brist på en aminosyra. Vilken? (RAT)
A: Tyrosin (Y)

Q: Vilket av nedanstående påståenden om aminosyrametabolism är korrekt? (RAT)
A.
Aminosyror som kataboliseras direkt till acetyl coenzym A (CoA) är glukogena.
B.
Tryptofan är en obligat ketogen aminosyra.
C.
Arginin är en essentiell aminosyra.
D.
Stora mängder glutamat transporteras från skelettmuskelaturen till levern.
E.
Cystein är en essentiell aminosyra hos individer med ett begränsat intag av metionin.
A: Cystein är en essentiell aminosyra hos individer med ett begränsat intag av metionin.

Q: Vad blit fenylalanin till om reaktionen till tyrosin inte funkar?
A: Fenylalanin blir till fenylpyruvat, vilket i sin tur kan blir till fenyllaktat och fenyl acetat

Q: Vad reagerar tyrosin vidare till?
A: Tyrosin reagerar vidare till DOPA, vi har gjort en katekol av den, en katekolaminosyra

Q: Hur får vi dopamin?
A: DOPA dekarboxyleras av aromatisk aminosyra dekarboxylas och då får vi dopamin och CO2 avgår

Q: Hur får vi noradrenalin?
A: Vi får noradrenalin genom hydroxylering av Dopamin där askorbin (Vitamin C) och O2 reagerar med dopamin via dopamin beta-hydroxylas

Q: Vad ges till parkinsons-patienter?
A: DOPA

Q: Vad kan dopaminhämmning leda till?
A: Att hämma dopamin är ett sätt att få psykoser, symtom vi associerar med parkinsons

Q: Hur sker inaktivering av katekolaminer?
A: Det sker mha:
- Monoaminooxidaser
- Katekolometyltransferaser

Q: Vad ger nedbrytningen av adrenalin?
A: Nerbrytningen av adrenalin ger vanillylmandelin syra

Q: Vad sker med Vanillylmandelic syra?
A: Den utsöndras via urinen

Q: Varför måste katekolaminer inaktiveras/brytas ner?
A: Katekolaminer agerar som signalsubstanser och det är viktigt att de inte hänger kvar i synapserna för långe

Q: Vad blir dopamin till vid nedbrytning?
A: Homovanillin syra (HVA)

Q: Hur kan man kolla på nivåer av dopamin (nedbruten)?
A: Vi kan kolla på dessa nivåer genom att kolla på kisset

Q: Hur kan man förlänga effekten hos neurotransmittorer?
A: Man kan hämma återupptaget av ämnena synaptiskt eller få dem att hänga kvar längre i synapserna/receptorerna

Q: Vad är serotonin associerad med?
A: Substans associerad med förändrade sinnestillstånd

Q: Vad är låga nivåer av serotonin associerade med?
A: Låga nivåer i vissa delar i hjärna associeras med depression

Q: Hur sker nedbrytningen av serotonin?
A: Nedbrytningen av serotonin sker via monoaminoxidas och sedan en oxidation till med aldehyd dehydrogenas, och restprodukten kan kissas ut med urinen

Q: Hur bildas serotonin från tryptofan?
A: Tryptofan oxideras på ringen via ett hydroxylas, och sedan sker en dekarboxylering via aromatic amino acid decarboxylase (PLP dekarboxylas) och vi får så småningom serotonin

Q: Vad är tetrahydrofolat den reducerade formen av?
A: Den reducerade formen av folsyra

Q: Hur ser strukturen för THF ut?
A: Består av Pteridin + p-aminobenzoat + en glutamat-svans

Q: Vad sker med metionin vid bildning av SAM?
A: Mobiliserar metylgruppen via bildning av SAM

Q: Vad får vi när vi aktiverar metionin?
A: Genom att aktivera metionin får vi en molekyl som är bra på att lämna bort metylgrupper, vilket är viktigt för att bilda SAM

Q: Hur får vi i oss folsyra?
A: Folsyra får vi i oss via födan

Q: Hur går THF till metionin?
A: 1. Serin donerar ett kol till THF och blir till glycin via enzymet serin hydroxymetyltransferas, beroende av vitamin B6) och THF -> 5,10-metylTHF
2.  Enzymet metylentetrahydrofolat redukas (MTHFR), beroende av vitamin B2, katalyserar reaktionen från 5,10-metylTHF -> 5 metylTHF
3. Metioninsyntas, beroende av B12), katalyserar reaktionen från 5-metylTHF -> metionin

Q: Vad sker med metionin efter att metionin synteserats från THF (metionin -> homocystein)?
A: 1. Metionin kombineras med ATP och blir till SAM, vilket katalyseras av metionin adenosyltransferas
2. SAM blir sedan till SAH via enzymet SAM-beroende metylas och en metyl spjälkas bort från SAM
3. SAH blir sedan till homocystein och en adenosin spjälkas bort via enzymet S-adenosylhomocystein hydrolas

Q: Vad står SAH för?
A: S-adenosylhomocystein

Q: Vad kan homocystein bli till?
A: - Metionin
- Cystein
- Dimetylglycin

Q: Hur blir homocystein till metionin?
A: Genom att en metylgrupp läggs till på homocystein, vilket görs via enzymet metionin syntas, som är beroende av vitamin B12

Q: Hur blir homocystein till cystein?
A: 1. Homocystein blir till cystationin via enzymet cystationin beta-syntas, beroende av B6, genom additionen av serin och avspjälkningen av H2O
2. Cystationin blir till cystein genom addition av H2O och bortspjälknng av NH4+ och alfa-ketobutyrat, vilket katalyseras av enzymet cystationin gamma-ligas, beroende av B6

Q: Vad är homocystein i höga nivåer en markör för?
A: Homocystin i höga nivåer är markör för hjärt-kärlsjukdomar

Q: Varför ger folsyrabrist och B12-brist liknade symtom?
A: När B12 tar slut tar folsyra i rätt form slut -> Finns inte B12 ansamlas folsyran i en form som inte är användbar

Q: Hur bildas kreatin?
A: 1. Arginin + glycin slås ihop via enzymet amidino-transferas och ornitin avgår och då bildas guanidinoacetat
2. Guanidinoacetat blir sedan till kreatin genom att SAM donerar en metylgrupp (SAM -> SAH) via enzymet metyltransferas

Q: Hur sker substratfosforylering av kreatin?
A: Kreatinkinas gör om kreatin till kreatinfosfat genom addition av en fosfatgrupp

Q: Vad kan göras med kreatinfosfat?
A: Via detta kan vi hålla fosfater i lager för att bilda ATP vid snabb aktivitet

Q: Var i kroppen bildas kreatin?
A: I lever och njure

Q: Var i kroppen sker substratfosforylering av kreatin?
A: Kreatin flyttas till muskler där det blir till kreatinfosfat

Q: Hur kan vi få i oss kreatin?
A: Vi har stort intag av kreatin redan via födan när vi äter kött

Q: Vad kan sägas om substratnivå fosforylering av kreatin?
A: Substratnivå fosforylering ser vi inte ofta utanför andningskedjan

Q: Vad utgör kreatin för kroppen?
A: Ett extra energilager för muskeln

Q: Vad kan sägas om grenade aminosyror?
A: Det finns mycket av dem i muskulaturen och finns indikationer om att de har en metabol signal

Q: Vilket enzym transamineras föregrenade alefatiska aminokedjor?
A: Branched chain aminotransferase (BCAT)

Q: Vad får vi när vi transaminerar grenade aminosyror?
A: Då får vi ketosyror

Q: Vad sker efter transaminering av grenade aminosyror då ketosyror bildats?
A: I nästa steg sker en oxidativ dekarboxylering via branched chain alfa-keto acid dehydrogenase, som använder koenzymen NAD, CoA, TPP, lipoic acid och FAD

Q: Vad sker men molekylerna bildare efter oxidativ karboxylering av grenade aminosyror?
A: Molekylerna vi då får är beroende av FAD länkad dehydrosering

Q: Vad blir leucin till efter FAD-länkad dehydrosering?
A: Acetoacetat + Acetyl-CoA

Q: Vad spjälkas av isoleucin efter FAD-länkad dehydrosering?
A: Acetyl-CoA

Q: Vad blir isoleucin och Valin till efter FAD-länkad dehydrosering?
A: Succinyl-CoA

Q: Vilka aminosyror är grenade och måste transamineras i muskler?
A: - Leucin
- Isoleucin
- Valin

Q: Vad är det sista steget i FAD-länkad dehydrosering av isoleucin och valin beroende av?
A: Vitamin B12

Q: Vad mer är transaminering av grenade aminosyror (spec. isoleucin och valin) en väg för?
A: Detta är också en väg för fettsyror med ett udda antal kol i och med konverteringen till propionyl-CoA och därefter till succinyl-CoA

Q: Vad sker om vi har dysfunktionellt dehydrogenas vid transaminering av grenade aminosyror?
A: Om vi har ett dysfunktionella dehydrogenas får vi förhöjda halter av de grenade aminosyrorna och deras ketosyror - Kallas lönnsirapsjukan, urinen får karaktär som lönnsirap

Q: Hur sker omvandlingen av kreatin till kreatinin?
A: Omvandlingen från kreatin till kreatinin sker spontant

Q: Utöver urea, i vilken form utsöndras det mesta kvävet hos en välnärd, frisk person? (Applicering)
A: Kreatinin

Q: Ammoniak är mycket giftigt. Normalt är ammoniumkoncentrationen i blodet <50 µM, och en ökning till endast 100 µM/L kan störa medvetandegraden hos en människa. Stora mängder ammoniak bildas när enzymet glutamatdehydrogenas deaminerar aminosyror. Vilket av följande påståenden om glutamatdehydrogenas är INTE korrekt? (Applicering)
A: Den NADPH, som förbrukas när enzymet omvandlar ammoniak och α-ketoklutarat till glutamat, härrör främst från den NADPH som bildas med hjälp av enzymet malic enzyme.

Q: Hur är reaktionen förskjuten i lever respektive muskler hos en frisk person som nyss avslutat en joggingtur? (Applicering)
A: Reaktionen är förskjuten åt vänster i muskler och höger i lever.

Q: Enzymet kreatinkinas kan även användas som en biomarkör för hjärtinfarkt. Är enzymet en bra biomarkör för hjärtinfarkt? (Applicering)
A: Ja

Q: Enzymet kreatinkinas katalyserar det sista syntessteget vid nybildning av kreatinfosfat. Kreatinfosfat fungerar, i likhet med ketonkroppar, som en energikälla för cellen. Vilket påstående om kreatinkinas och kreatin är korrekt? (Applicering)
A: En kreatinkinasstegring kan uppmätas efter ett intensivt motionspass

Q: Hur länge räcker kreatinfosfat lagret?
A: Väldigt kort tid

Q: Ketogenesen (dvs. nybildningen av ketoner) sker i levern. Vid behov bryts ketonkropparna ned och används som en alternativ energikälla. Vilket av följande påståenden om ketonkroppar är INTE korrekt? (Applicering)
A: Hepatocyter innehåller ett isoenzym av tioforas med hög affinitet för acetoacetat vilket gör att hepatocyter effektivt kan använda energin som lagras i ketonkroppar

Q: I fall nr 2 uppmättes ett förhöjt homocysteinvärde samt ett lågt metioninvärde och en rubbning i omsättningen av homocystein misstänktes. I utredningen kartlades detta bland annat genom bestämning av mängden kobalamin. Vilka påståenden om brist på kobalamin är korrekta? (Applicering)
A: - Bristen på kobalamin kan vara en konsekvens av brist på intrinsic factor
- Personer med brist på kobalamin riskerar att utveckla megaloblastisk anemi
- Förhöjd koncentration av metylmalonat i serum är en indikator på kobalaminbrist

Q: Hur blir 5-hydroxytryptofan till serotonin?
A: Genom en dekarboxyleringsreaktion där 5-HTP blir till serotonin och CO2 avgår, vilket katalyseras via enzymet aromatic aminoacid decarboxylase, som är beroende av pyridoxalfosfat